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- Volume 5 (2001)
- Numéro 2
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Synthèse bibliographique : la divinyl éther synthase de plantes
Notes de la rédaction
Reçu le 5 février 2001, accepté le 20 mars 2001
Résumé
La divinyl éther synthase, une enzyme appartenant à la voie de la lipoxygénase, transforme chez les tubercules de pomme de terre les 9-hydroperoxydes d’acides gras en acides colneléique et colnelénique, deux éthers divinyliques d’acides gras. L’enzyme n’a été mise en évidence que dans un nombre assez limité de végétaux cependant forts différents. Outre dans les tubercules de pomme de terre, on rencontre également cette enzyme dans les racines de tomate, les bulbes d’ail, les plantes de tabac ainsi que dans des algues marines. L’enzyme, membranaire, serait localisée dans la fraction microsomique. Chez le tubercule de pomme de terre, l’enzyme possède une masse molaire supérieure à 100.000 Da, un pH optimum de 9 et une spécificité élevée pour les 9-hydroperoxydes d’acides gras en tant que substrat. Des études menées à l’aide de produits marqués ont permis d’élucider le mécanisme réactionnel. Les acides colneléique et colnelénique peuvent être dégradés enzymatiquement ou non en aldéhydes et oxo-acides. Il est à noter que ces mêmes composés sont formés par l’action de l’hydroperoxyde lyase sur les 9-hydroperoxydes d’acides gras. Comme pour beaucoup d’autres enzymes de la voie de la lipoxygénase, l’implication des produits réactionnels de la divinyl éther synthase dans la résistance aux agents pathogènes a été suggérée. On a pu, en effet, corréler la teneur en acides colnelénique et colneléique avec la résistance de Solanum tuberosum à Phytophthora infestans.
Abstract
Divinyl ether synthase in plants: a review
Divinyl ether synthase, an enzyme of the lipoxygenase pathway transforms, in potato tubers, 9-hydroperoxides of fatty acids into colneleic and colnelenic acid, two divinyl ethers of fatty acids. The enzyme has been described in a limited number of quite different plants. The enzyme has also been detected in tomato roots, garlic bulbs, tobacco plants and in marine algae. The enzyme is bound to membranes and is located in the microsomal fraction. The molecular weight of the enzyme exceeds 100,000 Da, its optimal pH is around 9 and its high specificity for 9-hydroperoxides as substrate is described. The reactional mechanism has been elucidated using radio-labelled molecules. Colneleic and colnelenic acid can be degraded enzymatically or not into aldehydes and oxo-acids. Those last compounds are also formed by the action of hydroperoxide lyase on 9-hydroperoxides of fatty acids. As other enzymes of the lipoxygenase pathway, reaction products of divinyl ether synthase are involved in pathogenic resistance. Colneleic and colnelenic acid content in potato plants has been corelated with resistance to Phytophthora infestans.