BASE

Biotechnologie, Agronomie, Société et Environnement/Biotechnology, Agronomy, Society and Environment

1370-6233 1780-4507

 

Facteur d'impact : 1,087 (2020)

depuis le 05 février 2011 :
Visualisation(s): 486 (7 ULiège)
Téléchargement(s): 1160 (11 ULiège)
print        
Nora Benhabilès, Annick Thomas & Robert Brasseur

Les mécanismes de repliement des protéines solubles

(Volume 4 (2000) — Numéro 2)
Article
Open Access

Document(s) associé(s)

Annexes

Notes de la rédaction

Reçu le 19 janvier 2000, accepté le 20 mars 2000

Résumé

La fonction d’une protéine est portée par sa structure tridimensionnelle. Les règles de traduction de l’information encodée dans l’ADN en une séquence d’acides aminés sont connues. Par contre les règles qui permettent à une séquence d’acides aminés de se replier en une structure tridimensionnelle univoque sont actuellement inconnues. La rapidité des phénomènes mis en jeu rend l’étude expérimentale difficile par les méthodes biophysiques. Différentes approches théoriques ont été élaborées avec plus ou moins de succès. Aucune actuellement ne décrit de façon correcte les mécanismes mis en jeu. Nous présentons ici les différentes hypothèses émises dans la littérature concernant les étapes précoces du repliement des protéines solubles.

Mots-clés : hydrophobicité, relations structure-fonction, repliement des protéines, structure primaire, structure secondaire, structure tertiaire

Abstract

Mechanisms of folding of soluble proteins

The function of a protein is carried out by its three-dimensional structure. The rules for translation of the information encoded by DNAinto an amino acid sequence are well known. On the other hand, the rules governing the folding of an amino acid sequence into an univocal three-dimensional structure are still unknown. The speed at which this phenomenon takes place makes the experimental investigations difficult using biophysical methods. Various theoretical approaches have been set up with more or less success. None, nowadays, describes in a right way, the mechanisms involved. We present here the various hypotheses found in the literature about the early steps of the folding of soluble proteins.

Keywords : hydrophobicity, primary structure, protein folding, secondary structure, structure-function relationships, tertiary structure

Pour citer cet article

Nora Benhabilès, Annick Thomas & Robert Brasseur, «Les mécanismes de repliement des protéines solubles», BASE [En ligne], Volume 4 (2000), Numéro 2, 71-81 URL : https://popups.uliege.be/1780-4507/index.php?id=15325.

A propos de : Nora Benhabilès

U410. INSERM. Institut fédératif de Recherche Xavier Bichat. Paris. France.

A propos de : Annick Thomas

U410. INSERM. Institut fédératif de Recherche Xavier Bichat. Paris. France.

A propos de : Robert Brasseur

Centre de Biophysique moléculaire numérique. Faculté universitaire des Sciences agronomiques de Gembloux. Passage des Déportés, 2. B–5030 Gembloux. Belgique. E-mail : brasseur.r@fsagx.ac.be